Prions: Que savons-nous des écureuils qui tuent

Protéines - le principal matériau de construction du corps et une composante constante d'une alimentation saine. Bien que les écureuils aient toujours inquiété les chercheurs, l’attention de ces derniers s’est portée aujourd’hui sur une espèce particulière, les prions. Sur Internet, comme ils ne s'appellent tout simplement pas: "tueurs idéaux", "clés de l'immortalité" et même "molécule de zombie". La communauté scientifique s'interroge sur l'utilisation de protéines capables de détruire le cerveau rapidement et inévitablement, au profit de l'humanité. Nous avons décidé de comprendre ce que sont les prions et avons demandé aux experts quelles protéines tueuses pourraient être utiles aux humains.

Pourquoi parler d'eux

Les prions ont commencé à être étudiés, car ils étaient la cause de maladies rares, mais très dangereuses, pour l'homme et les animaux. Parmi celles-ci, on trouve la maladie de la vache folle, le prurit du mouton et, par exemple, l'insomnie familiale mortelle, dans laquelle une personne cesse pratiquement de dormir et meurt dans les 12 à 18 mois dans un contexte de démence progressive. Un autre exemple de maladie à prion est la maladie de Creutzfeldt-Jakob, qui entraîne la mort six mois ou un an après l'apparition des premiers symptômes. la maladie affecte le cerveau; par conséquent, des troubles de la mémoire et de l'attention se développent, puis un trouble de la coordination et des convulsions. Ce dernier est inclus dans la liste des maladies les plus dangereuses au monde, car les médecins ne savent tout simplement pas quoi en faire. Tout a commencé avec la mystérieuse maladie de Kuru en Papouasie Nouvelle Guinée, qui semblait n'avoir aucune explication raisonnable.

Comment les trouver

L'histoire de la découverte des prions tire sur un film d'aventures avec des éléments de fiction: il semblerait que cela pourrait être en meilleure santé que de vivre sur une belle île au milieu de l'océan, par exemple en Nouvelle-Guinée? Mais il était une fois une maladie d'une nature inconnue qui s'est effondrée sur le peuple de Fora et qui s'est manifestée par un très fort tremblement, empêchant une personne de marcher pour la première fois, puis de rester debout et assise. En fin de compte, tout ce que le malade était capable de faire, c'est mentir et trembler. Une paralysie a suivi, suivie de la mort. Pour les manifestations cliniques inhabituelles, la population locale a appelé la maladie kuru (traduite par "tremblante"). Carlton Gaiduszek, pédiatre et virologue, s'est rendu en Nouvelle-Guinée pour étudier les maladies infectieuses, notamment la mystérieuse poule. Il a tout fait: en 1976, Gaidušek a reçu le prix Nobel "pour ses découvertes concernant les nouveaux mécanismes de l'origine et de la propagation des maladies infectieuses" et l'a partagé avec Baruch Blumberg, qui a découvert le virus de l'hépatite B.

Cependant, Gaidushek n’a pas découvert les prions proprement dits - il a seulement suggéré que le virus provoque une "particule pathogène" qui n’est pas visible au microscope. Pour ce faire, le scientifique a dû passer beaucoup de temps sur l'île, révéler quelques centaines de représentants morts du handicap et même envoyer leurs organes (surtout que Gaidushek s'intéressait au cerveau, qui acquérait une structure spongieuse chez des patients) à ses collègues de différents pays. Le cannibalisme rituel est devenu la cause de l'épidémie chez les peuples antiques: il était pratiqué même après l'interdiction officielle des autorités. Les motifs sont prosaïques: Faure croyait que, en plus de manger la chair d'une personne décédée, son esprit, ses capacités ou ses talents lui seraient transmis.

De quoi s'agit-il?

Au début, les scientifiques pensaient avoir trouvé un nouveau virus ou une particule virale. Les prions ressemblent beaucoup aux virus en ce sens qu’ils n’ont pas de structure cellulaire, c’est-à-dire qu’ils ne sont pas constitués de cellules, contrairement aux bactéries. Le virus est un acide nucléique, c'est-à-dire un ADN ou un ARN, présent dans la coque de la protéine. Mais quand les prions ont été affectés par la destruction de ces acides, les dangereuses qualités infectieuses ont persisté. Peu à peu, il a été conclu qu'un prion n'était qu'une protéine, mais avec une structure inhabituelle. Toutes les molécules de protéines ont une certaine configuration tridimensionnelle - si cela est grandement simplifié, c'est ainsi que la chaîne d'acides aminés est déposée dans l'espace. Ainsi, chez les prions, cette structure est anormale; étonnamment, avec la composition chimique "habituelle", c'est cette anomalie de configuration qui rend le prion mortel.

Comment une protéine normale devient-elle anormale?

Le nom des écureuils travaillant contre l'homme a été donné par le médecin américain Stanley Prusiner. En combinant les mots protéine (protéine) et infection (infection), il a reçu des "prions", les a identifiés comme le type le plus récent d'agents pathogènes biologiques et a décrit pour la première fois le principe de leur action. En 1997, il a reçu le prix Nobel pour son travail. Prusiner a également découvert une protéine générant du prion, appelée PrP, la protéine prion. La chose la plus intéressante est que le gène codant PrP est contenu dans le vingtième chromosome humain, c’est-à-dire qu’il se trouve dans l’ADN de chacun de nous. Mais les chances de le transformer en prion sont minimes et la plupart des gens vivent tranquillement sans risque de maladies à prions. Cependant, une seule erreur dans la synthèse des protéines peut transformer une PrPC normale en PrP Sc anormale.

Comme l'explique Valery Ilyinsky, généticien et PDG de Genotek, les prions sont des protéines ordinaires qui ont acquis une structure inhabituelle. Cela leur permet de modifier la structure de protéines similaires et de les transformer en prions, c’est-à-dire qu’un processus semblable à une infection se produit. Pour déclencher la maladie, la manifestation de la première protéine endommagée est nécessaire - elle peut être due à une erreur spontanée lors de sa synthèse ou à la suite d'un prion de l'extérieur, d'une autre personne ou d'un animal. Et puis la réaction en chaîne commence.

Rustam Ziganshin, Ph.D. en chimie, note que la cause et le mécanisme de la conversion de la forme «normale» de la protéine prion en une forme dangereuse sont très mal compris aujourd'hui. Dans les expériences in vitro (in vitro), divers facteurs supplémentaires sont nécessaires à cette transformation. Dans le même temps, dans des expériences sur des animaux, des maladies à prions se sont développées lorsque la protéine prion "normale" a été injectée à des souris, lesquelles sont totalement dépourvues du gène qui la programme. On ne sait pas ce qui l’a fait devenir "agressif" dans ce cas.

Jeunesse éternelle ou mort inévitable

Ils parlent maintenant du fait que, par exemple, la maladie d'Alzheimer ou la maladie de Parkinson peuvent être associées au mécanisme du prion. Si tel est le cas, nous pouvons nous attendre à l’apparition de nouvelles méthodes de traitement ou de prévention de ces maladies graves. Fait intéressant, le mécanisme d'action des prions et des protéines de levure est similaire - il est fort possible que la levure aide à l'étude de ces molécules étranges. Il est également question des prions qui aideront à trouver un traitement curatif à diverses tumeurs malignes ou à l’infection par le VIH. En fait, ils deviendront une «pierre philosophique» qui conduira l’humanité à la vie éternelle ou à la jeunesse éternelle. Cependant, alors que ces déclarations ne sont pas fondées.

Rustam Ziganshin explique que, comme toute recherche dans le domaine de la biologie, l’étude des protéines prions élargit les limites de notre connaissance de la vie. D'un point de vue pratique, les résultats peuvent aider à comprendre comment se développent un certain nombre de maladies dangereuses mais incurables. Peut-être aurons-nous un outil pour les gérer. Si vous comprenez à quel point les protéines normales se révèlent anormales et apprenez à maîtriser ce processus, nous pourrons peut-être le démarrer dans le sens opposé: transformer les protéines pathologiques en protéines saines et rétablir ainsi la santé des tissus et des organes.

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